Prionen sind ein großes Mysterium und Faszinosum in der neurologischen Forschung. Was unterscheidet sie von Viren, Bakterien und Pilzen? - Auch wenn die Skandale und Panikmache der 90er hinsichtlich BSE und CJD Jahre aus den Schlagzeilen der Medien fast verschwunden sind, gibt es prionenbedingte Krankheiten bis heute.
von Hans-Jörg Müllenmeister
Prionen sind ein großes Mysterium und Faszinosum in der neurologischen Forschung. Was unterscheidet sie von Viren, Bakterien und Pilzen? Diese korkenzieherartig gewundenen Eiweißmoleküle sind keine wirklichen Lebensformen, und doch haben sie einen einzigartigen, ja unheimlichen Vermehrungstrick - und - offensichtlich die „Lizenz zum Töten“. Nachgewiesen wurden pathologische Prionen in sezierten Gehirnen verstorbener Demenzpatienten.
Auch Viren haben einen „Trick“: Sie schleusen ihre DNA in Zellen ein, um ihr Erbgut vom Mutter-Wirt vervielfältigen zu lassen - wie ins Nest gelegte Kuckuckseier - die sich hier zudem vermehren. Prionen aber übertreffen Viren an morbider „Kunst“, denn wie ihre raffinierten Vermehrungstricks wirklich funktionieren, ist noch nicht ganz geklärt. Um das aufzudecken, betrachten wir zunächst die normalen körpereigenen Prionen (Prion Protein cellular = zelluläres Prion-Protein), die in den Synapsen der Nervenzellen wichtige Aufgaben übernehmen, z.B. bei der Entwicklung neuer Nervenzellen im Gehirn.
Es gibt „gute“ und „böse“ Prionen, ähnlich wie man das vom Cholesterin sagt. Die gesunden Prionen fungieren als Wächter, wirken wie ein Klebstoff zwischen den Zellen und übernehmen den interzellularen Kontakt. Prionen helfen, Signale zu übermitteln, mit denen die Zellen sich verständigen, um weitere Schritte wie den Zusammenhalt oder kontrollierte Bewegungen miteinander abzustimmen. Sind diese winzigen „Telefonleitungen“ gestört, wirkt sich das negativ aus auf Entwicklung und Funktion des Nervensystems, aber auch auf den gesamten restlichen Körper. Sie sorgen demnach dafür, dass die isolierende und schützende Myelinschicht um die Nervenfasern herum intakt bleibt. Fehlen die Prionen in den Nervenzellen, wird die Schutzschicht zerstört.
Bösartige, pathologische Prionen sind dagegen „fehlgefaltet“. Dieses strukturelle Umfalten macht aus einem Leibwächter der Zelle einen äußerst temperatur-resistenten Killer. Dieser besteht zwar aus den gleichen Aminosäurebausteinen wie der nützliche molekulare Verwandte, aber seine veränderte räumliche Struktur löst schwere Degenerationen des Gehirns aus, unter anderem Creutzfeld-Jakob bei Menschen, BSE bei Rindern und Scrapie bei Schafen. Diese molekulare „Origami-Variante“ der Prionen klumpt sich gern im Gehirn zusammen und führt zu einer schwammartigen Degeneration. Die Frage ist, wie die Selbst- und Umorganisation der Prionen zu diesen Aggregaten abläuft? Wie kommt es zur krankmachenden Strukturänderung? Im Verdacht stehen hier gewisse Ankermoleküle mit denen die Prionen an der Zelle andocken. Das sind kurze Ketten aus Zuckermolekülen und dem eigentlichen Anker, einem langen Fettalkohol.
Normalerweise hat ein „gesundes“ Prion eine alpha-Helix-reiche Struktur. Kommt es in Kontakt mit pathogenen Formen von Prionen, „klappt es um“; und ändert seine Struktur in eine Beta-Faltblatt-reiche Struktur. Die Folge ist eine Kettenreaktion - immer mehr gesunde Prionen verwandeln sich in krankmachende. Große Mengen wirken zerstörerisch auf das Gehirn, es entstehen bestimmte Ablagerungen und Löcher, eine spongiforme Enzephalopathie, eine schwammartige Gehirnkrankheit, die stets tödlich endet. Noch ist unklar, weshalb Prionen plötzlich ihre Struktur ändern und gesunde Prionen versklaven.
Die Erforschung dieser Krankheitserreger war bisher schwierig. Der Wissenschaft standen im Laborversuch nur Prionen zur Verfügung, aber ohne den mutmaßlich krankmachenden Auslöser: den Zell-Anker. Kürzlich gelang es aber den Forschern, Prionen komplett mit ihren Ankermolekülen künstlich herzustellen. Damit liefern sie anderen Prionenforschern ein wichtiges Werkzeug. Sie können jetzt den Einfluss der Ankermoleküle auf die Entstehung von BSE oder die Creutzfeldt-Jacob-Krankheit untersuchen. Noch sind viele grundsätzliche Fragen über Prionen weitgehend ungelöst.
Auch wenn die Skandale und Panikmache der 90er hinsichtlich BSE und CJD Jahre aus den Schlagzeilen der Medien fast verschwunden sind, gibt es prionenbedingte, neurodegenerative Krankheiten bis heute, und sie sind nach wie vor nicht heilbar. Prominentester Vertreter war BSE. Gewisse Erkrankungen gab es zuvor bis in die 50er Jahren bei den Kannibalen in Papua-Neuguinea. Traditionsgemäss vertilgte das Volk der Fore Leichname ihres Stammes. Die resistenten Prionen überlebten selbst nach dem Tod des Wirts. Es kam zur Kuru-Erkrankung. Nachdem man den Leichenschmaus - den Kannibalismus - verbot, verschwand auch die Krankheit. Einige Fore habe sogar eine genetische Mutation entwickelt, die den Ausbruch der Prionenerkrankung verhindert.
Wir sehen, dass mit resistenten Krankheitskeimen wie den Prionen nicht zu spaßen ist und sie noch viele Rätsel aufgeben. Krankmachende Bakterien, Viren und Pilze haben mit ihrer DNA und RNA das „Exklusivrecht“ auf Evolution und Vererbung nicht gepachtet. Auch Prionen sind dazu imstande - zumindest mit dem ihnen eigenen Raffinement im eingeschränkten Sinn.
Ergänzend sei die allgemeine Frage gestellt, wie wir mit Mikroben um und in uns umgehen. Auch mit den verbreiteten „Keimen der Angst“ ist nicht zu spaßen: so kann die EHEC-Panik wie jede Influenza-Panik ein ganze Bevölkerung destabilisieren. Dahinter steckt aber mehr. Die Milliarden scheffelnde Pharmaindustrie steht mit der Erregertheorie auf dem Fundament der modernen Medizin. Auf ihr fußt die gesamte Diagnostik und jede Therapie. Antibiotika, vor allem Impfungen sind die probaten Mittel. Kennt man erst einmal den „Erreger“ - so die verbreitete Lehrmeinung - ,brauche man diesen nur auszumerzen, dann sei der Patient gesund. Dabei tappt man aber weiter im Dunkeln: der Mechanismus, wie nämlich Bakterien überhaupt krank machen, ist nicht wirklich bekannt. Bei Tetanus ist z.B. nicht einmal klar, wie ein absolut sauerstoffscheues Bakterium in einem mit Sauerstoff angereichertem Organismus lebensfähig bleibt.
Ob sich Bakterien und andere Mikroben im Organismus vermehren können, hängt vom Energiestatus des Wirtes ab. Das vermehrte Auftreten im Körper ist in der Tat ein sicheres Zeichen für den Auf-, Um- oder Abbau von Zellen und Geweben im Körper, bei dem die Mikroorganismen beim Stoffwechselgeschehen wichtige Arbeiten übernehmen - oft bei den Zuständen, die wir Krankheit nennen. Das heißt aber nicht, dass Bakterien zwangsläufig die Verursacher der „Krankheit“ sind. Vielmehr helfen sie mit beim Heilungsprozess.
Bei dem aktuellen panikartigen Geschehen rund um das EHEC-Darmbakterium geht es um Schädigungen, die zum Auflösen des Blutes und Versagen der Nierenfunktionen führen. In den meisten Kliniken werden bei den Symptomen - Blutauflösung, Durchfall und Nierenversagen - keine Maßnahmen getroffen, um den Körper und seine Funktionen durch biologisch verwertbare Substanzen und Energien zu stützen. Im Gegenteil: dem Körper werden Energie entziehende und zerstörende Substanzen gegeben. Es sieht eher danach aus, dass die schulmedizinische Hetzjagd nach diesen Bakterien zuvor den Wirt erkalten lassen. Und noch eins ist merkwürdig: Bei plötzlich auftauchenden Pandemien, ist gleichzeitig eine Änderung im statistischen Umgang mit den Zahlen der Erkrankungsfälle erkennbar.
Schließlich fragt man sich, wie Obst und Gemüse mit dem EHEC-Darmbakterium großflächig kontaminiert wurde. Naheliegende Antwort: durch die Ausscheidungen (Gülle) wiederkäuender Tiere. Dieses Kunststück bringt die Massentierhaltung mit sich. Warum? Zur Tiermast setzt man keineswegs artgerechtes Futter ein, sondern Getreide statt Heu und Gras. Das führt zu einem stärkeren Ansäuern im Tiermagen. Das Bakterium liebt geradezu ein saures Milieu. Inzwischen sind 45% des Rinderbestandes mit hochpathogenen E-Coli-Stämmen im Magen besiedelt. Meine Empfehlung: gebt den Tieren ein basisches Futter, dann hört der Spuk auf.
